الأحماض الأمينية (باستثناء جلايسين) ذرة كربونية متجاورة ملاصقة للذرة مجموعة الكربوكسيل (ثاني أكسيد الكربون). هذه مركز مراوان يسمح للأيزومريوم. تشكل الأحماض الأمينية إيزومريتيين تجسدين لصور مرآة لبعضهما البعض. الهياكل ليست قابلة للتركيب على بعضها البعض ، مثل يديك اليسرى واليمنى. تسمى هذه الصور المرآة enantiomers.
اصطلاحات التسمية D / L و R / S ل Chirality الأحماض الأمينية
هناك نوعان من أنظمة التسميات المهمة للإنانتيوميرات. يعتمد نظام D / L على النشاط البصري ويشير إلى الكلمات اللاتينية أيمن لليمين و الليفوس لليسار ، مما يعكس اليد اليسرى واليمنى للهياكل الكيميائية. سيتم تسمية الحمض الأميني بتكوين دكستر (دكستروروتاري) مع بادئة (+) أو D ، مثل (+) - سيرين أو سيرين D. الحمض الأميني الذي يحتوي على تكوين الليفوس (levorotary) سيسبق (-) أو L ، مثل (-) - سيرين أو سيرين.
فيما يلي الخطوات لتحديد ما إذا كان الحمض الأميني هو D أو L enantiomer:
- ارسم الجزيء كإسقاط فيشر مع مجموعة حمض الكربوكسيل في السلسلة العلوية والجانبية في الأسفل. (ال مجموعة أمين لن يكون في الأعلى أو الأسفل.)
- إذا كانت مجموعة الأمين موجودة على الجانب الأيمن من سلسلة الكربون ، فإن المركب هو D. إذا كانت مجموعة الأمين على الجانب الأيسر ، فإن الجزيء هو L.
- إذا كنت ترغب في رسم enantiomer لحمض أميني معين ، ببساطة ارسم صورته المتطابقة.
تدوين R / S مشابه ، حيث يشير R إلى اللاتينية المستقيم (يمين أو صحيح أو مستقيم) و S تعني اللاتينية شرير (اليسار). يتبع تسمية R / S قواعد Cahn-Ingold-Prelog:
- حدد موقع مركز مراوان أو مجسمة.
- قم بتعيين الأولوية لكل مجموعة بناءً على العدد الذري للذرة المرفقة بالمركز ، حيث 1 = مرتفع و 4 = منخفض.
- حدد اتجاه الأولوية للمجموعات الثلاث الأخرى ، بترتيب أولوية عالية إلى منخفضة (1 إلى 3).
- إذا كان الطلب في اتجاه عقارب الساعة ، فإن المركز هو R. إذا كان الطلب في عكس اتجاه عقارب الساعة ، فإن المركز هو S.
على الرغم من أن معظم الكيمياء تحولت إلى مميزات (S) و (R) للكيمياء الفراغية المطلقة من enantiomers ، إلا أن الأحماض الأمينية تتم تسميتها بشكل شائع باستخدام نظام (L) و (D).
ايزومرات الأحماض الأمينية الطبيعية
تحدث جميع الأحماض الأمينية الموجودة في البروتينات في التكوين L حول ذرة الكربون الكيرالية. الاستثناء هو الجلايسين لأنه يحتوي على ذرتي هيدروجين في كربون ألفا ، والتي لا يمكن تمييزها عن بعضها البعض إلا عن طريق وضع علامات النظائر المشعة.
لا توجد الأحماض الأمينية D بشكل طبيعي في البروتينات ولا تشارك في المسارات الأيضية للكائنات حقيقية النواة ، على الرغم من أنها مهمة في بنية واستقلاب البكتيريا. على سبيل المثال ، يعد حمض D-glutamic و D-alanine مكونات هيكلية لبعض جدران الخلايا البكتيرية. يعتقد أن D-serine قد يكون قادرًا على العمل كناقل عصبي للدماغ. يتم إنتاج الأحماض الأمينية D ، حيث توجد في الطبيعة ، عن طريق تعديلات ما بعد الترجمة للبروتين.
فيما يتعلق بالتسمية (S) و (R) ، فإن جميع الأحماض الأمينية في البروتينات تقريبًا (S) عند ألفا كربون. السيستين هو (R) والجليسين ليس مراوان. والسبب في اختلاف السيستين هو أنه يحتوي على ذرة كبريت في الموضع الثاني من السلسلة الجانبية ، التي تحتوي على عدد ذري أكبر من عدد المجموعات في أول كربون. بعد اصطلاح التسمية ، هذا يجعل الجزيء (R) بدلاً من (S).